Os enlaces disulfuro son unha parte indispensable da estrutura tridimensional de moitas proteínas.Estes enlaces covalentes pódense atopar en case todos os péptidos extracelulares e moléculas de proteínas.
Un enlace disulfuro fórmase cando un átomo de xofre de cisteína forma un enlace simple covalente coa outra metade do átomo de xofre de cistina en diferentes posicións da proteína.Estes enlaces axudan a estabilizar as proteínas, especialmente as secretadas polas células.
A formación eficiente de enlaces disulfuro implica varios aspectos como o manexo axeitado das cisteínas, a protección dos residuos de aminoácidos, os métodos de eliminación de grupos protectores e os métodos de emparellamento.
Os péptidos foron enxertados con enlaces disulfuro
O organismo Gutuo ten unha tecnoloxía de anel de enlace disulfuro maduro.Se o péptido contén só un par de Cys, a formación do enlace disulfuro é sinxela.Os péptidos sintetízanse en fase sólida ou líquida,
Despois oxidouse nunha solución de pH 8-9.A síntese é relativamente complexa cando hai que formar dous ou máis pares de enlaces disulfuro.Aínda que a formación de enlaces disulfuro adoita completarse tarde no esquema sintético, ás veces a introdución de disulfuros preformados é vantaxosa para unir ou alongar cadeas peptídicas.Bzl é un grupo protector de Cys, Meb, Mob, tBu, Trt, Tmob, TMTr, Acm, Npys, etc., moi utilizado en simbionte.Somos especializados na síntese de péptidos disulfuro incluíndo:
1. Fórmanse dous pares de enlaces disulfuro dentro da molécula e dous pares de enlaces disulfuro entre as moléculas.
2. Fórmanse tres pares de enlaces disulfuro dentro da molécula e tres pares de enlaces disulfuro entre as moléculas.
3. Síntese de polipéptidos de insulina, onde se forman dous pares de enlaces disulfuro entre diferentes secuencias peptídicas
4. Síntese de tres pares de péptidos con enlaces disulfuro
Por que é tan especial o grupo cisteinilamino (Cys)?
A cadea lateral de Cys ten un grupo reactivo moi activo.Os átomos de hidróxeno deste grupo son facilmente substituídos por radicais libres e outros grupos, polo que poden formar facilmente enlaces covalentes con outras moléculas.
Os enlaces disulfuro son unha parte importante da estrutura 3D de moitas proteínas.Os enlaces de ponte disulfuro poden reducir a elasticidade do péptido, aumentar a rixidez e reducir o número de imaxes potenciais.Esta limitación da imaxe é esencial para a actividade biolóxica e a estabilidade estrutural.A súa substitución pode ser dramática para a estrutura global da proteína.Os aminoácidos hidrófobos como Dew, Ile, Val son un estabilizador de hélice.Porque estabiliza a hélice α de enlace disulfuro da formación de cisteína aínda que a cisteína non forme enlaces disulfuro.É dicir, se todos os residuos de cisteína estivesen en estado reducido, (-SH, portando grupos sulfhidrilo libres), sería posible unha alta porcentaxe de fragmentos helicoidais.
Os enlaces disulfuro formados pola cisteína son duradeiros para a estabilidade da estrutura terciaria.Na maioría dos casos, as pontes SS entre enlaces son necesarias para a formación de estruturas cuaternarias.Ás veces, os residuos de cisteína que forman enlaces disulfuro están moi afastados na estrutura primaria.A topoloxía dos enlaces disulfuro é a base para a análise da homoloxía da estrutura primaria das proteínas.Os residuos de cisteína das proteínas homólogas están moi conservados.Só o triptófano estaba estatisticamente máis conservado que a cisteína.
A cisteína está situada no centro do sitio catalítico da tiolase.A cisteína pode formar acil intermedios directamente co substrato.A forma reducida actúa como un "tampón de xofre" que mantén a cisteína da proteína en estado reducido.Cando o pH é baixo, o equilibrio favorece a forma reducida -SH, mentres que en ambientes alcalinos -SH é máis propenso a oxidarse para formar -SR, e R é calquera cousa menos un átomo de hidróxeno.
A cisteína tamén pode reaccionar co peróxido de hidróxeno e os peróxidos orgánicos como desintoxicante.
Hora de publicación: 19-maio-2023