Método de extracción
Nas décadas de 1950 e 1960, moitos países do mundo, incluída China, extraían principalmente péptidos de órganos animais.Por exemplo, a inxección de timosina prepárase sacrificando un tenreiro recén nacido, eliminando o seu timo e despois usando a biotecnoloxía de separación oscilante para separar os péptidos do timo do becerro.Esta timosina úsase amplamente para regular e mellorar a función inmune celular nos humanos.
Os péptidos bioactivos naturais están amplamente distribuídos.Hai abundantes péptidos bioactivos en animais, plantas e organismos mariños na natureza, que desempeñan unha variedade de funcións fisiolóxicas e manteñen as actividades vitais normais.Estes péptidos bioactivos naturais inclúen metabolitos secundarios de organismos como antibióticos e hormonas, así como péptidos bioactivos presentes en varios sistemas de tecidos.
Na actualidade, moitos péptidos bioactivos foron illados de organismos humanos, animais, vexetais, microbianos e mariños.Porén, os péptidos bioactivos atópanse xeralmente en poucas cantidades nos organismos, e as técnicas actuais para illar e purificar péptidos bioactivos de organismos naturais non son perfectas, con alto custo e baixa bioactividade.
Os métodos comúnmente utilizados para a extracción e separación de péptidos inclúen a salgadura, a ultrafiltración, a filtración en xel, a precipitación do punto isoeléctrico, a cromatografía de intercambio iónico, a cromatografía de afinidade, a cromatografía de adsorción, a electroforese en xel, etc. A súa principal desvantaxe é a complexidade de operación e o alto custo.
Método ácido-base
A hidrólise ácida e alcalina úsase principalmente en institucións experimentais, pero raramente úsase na práctica de produción.No proceso de hidrólise alcalina das proteínas destrúense a maioría dos aminoácidos como a serina e a treonina, prodúcese a racemización e pérdese un gran número de nutrientes.Polo tanto, este método raramente se usa na produción.A hidrólise ácida das proteínas non provoca racemización dos aminoácidos, a hidrólise é rápida e a reacción é completa.Non obstante, as súas desvantaxes son unha tecnoloxía complexa, un control difícil e unha grave contaminación ambiental.A distribución do peso molecular dos péptidos é desigual e inestable, e as súas funcións fisiolóxicas son difíciles de determinar.
Hidrólise enzimática
A maioría dos péptidos bioactivos atópanse en longas cadeas de proteínas en estado inactivo.Cando se hidroliza por unha protease específica, o seu péptido activo é liberado da secuencia amino da proteína.A extracción enzimática de péptidos bioactivos de animais, plantas e organismos mariños foi un foco de investigación nas últimas décadas.
A hidrólise enzimática de péptidos bioactivos é a selección de proteases adecuadas, utilizando proteínas como substratos e hidrolizando proteínas para obter un gran número de péptidos bioactivos con diversas funcións fisiolóxicas.No proceso de produción, a temperatura, o valor de PH, a concentración de encimas, a concentración de substrato e outros factores están intimamente relacionados co efecto de hidrólise enzimática de pequenos péptidos, e a clave é a elección da encima.Debido aos diferentes encimas utilizados para a hidrólise enzimática, á selección e formulación dos encimas e ás diferentes fontes de proteínas, os péptidos resultantes varían moito en masa, distribución de peso molecular e composición de aminoácidos.Adoitase escoller proteases animais, como pepsina e tripsina, e proteases vexetais, como bromelina e papaína.Co desenvolvemento da ciencia e tecnoloxía e a continua innovación da tecnoloxía de encimas biolóxicas, cada vez descubriranse e utilizaranse máis encimas.A hidrólise enzimática foi moi utilizada na preparación de péptidos bioactivos debido á súa tecnoloxía madura e ao seu baixo investimento.
Hora de publicación: 30-mai-2023