Estes péptidos antimicrobianos foron orixinariamente derivados dos sistemas de defensa de insectos, mamíferos, anfibios, etc., e inclúen principalmente catro categorías:
1. A cecropina estaba orixinalmente presente na linfa inmune de Cecropiamoth, que se atopa principalmente noutros insectos, e tamén se atopan péptidos bactericidas similares nos intestinos de porco.Caracterízanse normalmente por unha rexión N-terminal fortemente alcalina seguida dun longo fragmento hidrofóbico.
2. Os péptidos antimicrobianos Xenopus (magainina) derívanse dos músculos e do estómago das ras.Tamén se atopou que a estrutura dos péptidos antimicrobianos de xenopo era helicoidal, especialmente en ambientes hidrófobos.A configuración dos antipéptidos de xenopo en capas lipídicas estudouse mediante RMN en fase sólida marcada con N.Baseándose no desprazamento químico da resonancia da acilamina, as hélices dos antipéptidos de xenopo eran superficies de bicapa paralelas, e podían converxer para formar unha gaiola de 13 mm cunha estrutura helicoidal periódica de 30 mm.
3. defensina Os péptidos de defensa derivan de polimacrófagos de coello neutrófilos policariotas humanos con lóbulo nuclear completo e células intestinais dos animais.Un grupo de péptidos antimicrobianos similares aos péptidos de defensa dos mamíferos foron extraídos dos insectos, chamados "péptidos de defensa de insectos".A diferenza dos péptidos de defensa dos mamíferos, os péptidos de defensa dos insectos só son activos contra bacterias Gram positivas.Mesmo os péptidos de defensa dos insectos conteñen seis residuos Cys, pero o método de enlace disulfuro entre si é diferente.O modo de unión da ponte disulfuro intramolecular dos péptidos antibacterianos extraídos de Drosophila melanogast era similar ao dos péptidos de defensa das plantas.En condicións de cristal, os péptidos de defensa preséntanse como dímeros.
4.A taquiplesina deriva dos cangrexos ferraduras, chamados ferraduras.Os estudos de configuración mostran que adopta unha configuración de pregamento B antiparalelo (3-8 posicións, 11-16 posicións), na queβ-ángulo está conectado entre si (8-11 posicións), e xéranse dous enlaces disulfuro entre as posicións 7 e 12, e entre as posicións 3 e 16.Nesta estrutura, o aminoácido hidrófobo está situado nun lado do plano e os seis residuos catiónicos aparecen na cola da molécula, polo que a estrutura tamén é biofílica.
Polo tanto, case todos os péptidos antimicrobianos son de natureza catiónica, aínda que varían en lonxitude e altura;No extremo superior, xa sexa en forma de helicoidal alfa ouβ-A estrutura bitrópica dobrada é a característica común.
Hora de publicación: 20-Abr-2023